NYHET Tar man bort en liten del av ett protein kan det leda till kraftiga rörelser i en annan del som påverkar proteinets funktion. Detta exempel visar tydligt hur proteinet interagerar via ett nätverk av interaktioner för att nå fram med rätt budskap över stora avstånd. Bakom upptäckten står en internationell forskargrupp som nu publicerar sina resultat i The Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Forskarna har studerat ferredoxin, en grupp av proteiner som är viktiga för fotosyntesen, processen då växter med hjälp av energi från solljuset binder koldioxid från atmosfären.
– Fokus i vårt arbete är molekylära egenskaper hos ferredoxin. Det som är fascinerande med grundforskning är att det också kan leda till nya och ibland oväntade framtida tillämpningar. Vi hoppas att våra upptäckter om hur kommunikation fungerar i ett protein kan ge riktlinjer för hur vi kan designa molekyler till exempel för artificiell fotosyntes, säger en av författarna Alexander Schug, forskare vid kemiska institutionen, Umeå universitet.
Bildtext: Ferredoxinproteiner (blått) är viktiga för fotosyntesen. Om man avlägsnar en del (violett) av proteinet vid fysiologiska temperaturer förlorar det sin funktion i den aktiva funktionella platsen (gul). Detta sker tack vare att proteinet har en förmåga till långväga kommunikation inom proteinet.
Forskarna genomförde experiment där de klippte av en liten del av ferredoxinproteinet Fdx. De fick då ett muterat protein som inte förändrades särskilt mycket i struktur och stabilitet. Det behöll sin funktion – men bara vid lägre temperaturer. Vid högre fysiologiska temperaturer tappade det muterade proteinet sin funktion. För att förklara detta fenomen gjorde forskarna en teoretisk studie med hjälp av datorsimuleringar. De kunde på så sätt avslöja att snittet orsakade kraftiga rörelser i det avlägsna aktiva centrumet hos proteinet. Dessutom kunde forskarna visa hur budskapet om att stänga ned proteinets funktion började. Proteinet interagerar genom ett nätverk av många kortväga interaktioner och det kan på detta sätt kommunicera över stora avstånd.
Studien har titeln “Allostery in the ferredoxin protein motif does not involve a conformational switch” och är publicerad i Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS). Den är ett resultat av ett internationellt samarbete mellan forskare som arbetar vid the Hebrew University of Jerusalem (Israel), the Center for Theoretical Biological Physics at the University of California San Diego (USA), Los Alamos National Labs (USA), och Umeå universitet (Sverige): R. Nechushtai, D. Michaeli, Y. Eisenberg-Domovich, A. Fish, O. Shimshon, O. Livnah (Israel), H. Lammert, J. Zuris, M.A. Luca, D. T. Capraro, M. Roy, P.C Whitford, J.N. Onuchic, P. Jennings (USA), och A. Schug (USA, Sverige).
Proteiner ansvarar för en stor del av de cellens maskineri. De är oumbärliga och utför många livsnödvändiga biologiska uppgifter, allt från muskelrörelser till syretransport i blodet. Därför är det viktigt – både inom grundforskning och medicinsk forskning – att förstå de fysikaliska principerna som gör att dessa byggstenar kan utföra högkvalificerade uppgifter i cellen. Normalt ändrar ett protein sin form, eller struktur, under sin funktionella cykel. I det pågående arbetet, fann forskarna att ferredoxinproteiner inte behöver förändra sin struktur för att styra sin funktion. Istället kommunicerar avlägsna delar av proteinet med varandra via interaktioner i ett tätt sammansatt nätverk. Ferredoxinproteiner är avgörande för fotosyntesen, processen då växter med hjälp av energi från solljuset binder koldioxid från atmosfären. Därför är det också centralt att förstå deras dynamik för att få kunskap om cellulärt liv, något som också kan ge nya strategier för produktion av förnyelsebar energi.
Alexander Schug, forskarassistent Kemiska institutionen, Umeå universitet Telefon: 090-7865370
E-mail: Alexander.Schug@chem.umu.se
Redaktör: Karin Wikman