Hoppa direkt till innehållet

Information till studenter och medarbetare med anledning av covid-19 (Uppdaterad: 1 mars 2021)

printicon
Publicerad: 21 nov, 2007

Flexibelt enzym ger snabbare reaktioner

NYHET Enzymer är fantastiska katalysatorer som likt en bra dejtingsida på nätet snabbt kan koppla ihop två olika parter. Magnus Wolf-Watz, Umeå universitet, presenterar i en ny publikation rön rörande ett enzym som visat sig vara ovanligt flexibelt.

En bra dejtingsida för enkelt och snabbt samman singlar. Den kan hitta beröringspunkter mellan så vitt skilda individer som t.ex. en skånsk busschaufför och en norrländsk ekonom och får dem förhoppningsvis att bilda en helhet. Sidan påverkas heller inte av det jobb den utför– den förblir helt oförbrukad.
– Det enzym som vi studerar har samma förmåga att koppla samman föreningar. Enzymet är otroligt flexibelt och kan växla mellan två helt olika former, berättar Magnus Wolf-Watz.

Enzymer kan öka hastigheten hos kemiska rektioner många miljoner gånger. En basal förutsättning för katalys är att de olika ämnen som reagerar med varandra, reaktanterna, binds till enzymet på rätt sätt. Geometrin hos bindningen är av stor vikt för att reaktanterna inbördes ska positioneras optimalt för att kunna reagera med varandra. Strukturen hos enzymer beräknas oftast med röntgenkristallografi, denna teknik ger i normalfallet information om ett givet biologiskt system har en stabil struktur.

Kärnmagnetisk resonans eller NMR-spektroskopi i lösning kan förutom tredimensionell struktur, även ge detaljerad information om flexibilitet, d.v.s. tidsberoende förändringar hos strukturen. Flexibilitet är en nödvändig egenskap hos ett aktivt enzym, för att det ska kunna binda reaktanter och överföra funktionella grupper.

Magnus Wolf-Watz forskargrupp arbetar med enzymet adenylat kinas som modellsystem för att studera hur flexibiltet hos enzymer är kopplad till katalys. Under de senaste åren har adenylat kinas kvalificerat sig som ett mycket lämpligt enzym för denna typ av studier p.g.a. att enzymet genomgår signifikanta strukturförändringar när det binder sina reaktanter, men också för att enzymet katalyserar en reaktion, som även kan gå åt motsatt håll.

Forskargruppens senaste resultat visar att adenylat kinas binder sina reaktanter på ett mycket ovanligt sätt. I normalfallet är bindningen mellan enzym och substrat statisk med frusen flexibilitet. I adenylat kinas fallet är det precis tvärtom, bindningen är mycket flexibel vilket gör att enzymet kan växla mellan minst två distinkta former. Resultaten ger grundläggande insikter i hur enzymer är optimerade för att katalysera kemiska reaktioner, och belyser tydligt vikten av att studera flexibilitet hos biologiska system. I förlängningen är kunskapen viktig inom bl.a. läkemedelsindustrin som ett stöd för rationellt utvecklade läkemedel. Studien gjordes genom att kombinera moderna och väletablerade NMR-metoder, kärnmagnetisk resonans, på ett innovativt sätt.

Resultaten har publicerats i "Journal of the American Chemical Society", en av de mest prestigefyllda kemitidskrifterna.

För ytterligare information, kontakta: Magnus Wolf-Watz, kemiska institutionen Telefon: 090-786 76 90
E-post: magnus.wolf-watz@chem.umu.se

Redaktör: Karin Wikman