Hoppa direkt till innehållet

Information till studenter och medarbetare med anledning av covid-19 (Uppdaterad: 1 mars 2021)

printicon
Publicerad: 27 sep, 2004

Fördjupad kunskap om hur proteiner finner sin form

NYHET Resultaten som Ann-Christin Brorsson presenterar i sin avhandling ökar kunskapen om veckningsprocessen hos proteiner. Processer som bland annat är kopplade till Alzheimers och Parkinsons sjukdom.

För att ett protein skall kunna utföra sin biologiska aktivitet måste det veckas ihop till en välbestämd tredimensionell struktur. Denna process kallas veckningsprocessen. En större förståelee för denna process är viktigt för att kunna tillverka helt nya proteiner med nya funktioner, men även för att få en större klarhet i varför proteiner kan veckas fel och klibba ihop sig till långa fibrer vilket är kopplat till sjukdomar som Alzheimers och Parkinsons sjukdom.

Inledande studier av veckningsprocessen hos proteinet MerP visade att proteinet veckade ihop sig betydligt långsammare än man skulle kunna förvänta sig av ett protein i samma storleksklass.

Med hjälp av en teknik som används för att studera hur svagt sura protoner i proteinstrukturen byts ut mot protoner från omgivande lösning visade det sig att specifika delar av proteinstrukturen hos MerP kan veckas upp med en betydligt lägre energi än vad som krävs för att vecka upp hela proteinet. Dessa delar kunde inte återfinnas samlade i ett specifikt strukturelement vilket pekar på att det under veckningsprocessen kan bildas ett flertal, delvis veckade, strukturer som inte är sammankopplade med varandra och att det därmed finns ett flertal sätt för proteinet att veckas ihop. Orsaken till den långsamma veckningsprocessen kan vara att det tar lång tid för proteinet att söka igenom alla dessa strukturformer innan det hittar sin funktionella struktur.

Analysen visade även att när proteinet är löst i vatten så har det uppveckade proteinet en kärna som är mer skyddat från omgivande vattenmolekyler än vad en helt ostrukturerad proteindel skulle vara. Med hjälp av en matematisk analys av hur olika delar av proteinet påverkas av omgivande lösningsmolekyler gick det även att kartlägga vilka strukturelement som först ändrar sin struktur vid förändring i omgivningen.

Avhandlingens resultat har bidragit till en ökad kunskap om grundläggande egenskaper som är av betydelse för veckningsprocessen hos proteiner.

E-publicering av avhandlingen finns på:
publications.uu.se/umu/theses/abstract.xsql?dbid=309

Fredagen den 1 oktober försvarar Ann-Christin Brorsson, institutionen för kemi, biokemi, Umeå universitet, sin avhandling med titeln The folding energy landscape of MerP. Svenk titel: Energilandskapet för veckningsprocessen hos MerP Disputationen äger rum kl 10:00 i sal KB3A9, KBC. Fakultetsopponent är professor Daniel Otzen, Department of Life Sciences, Section of Biotechnology, Aalborg University, Denmark. Ann-Christin Brorsson nås på: Tel: 090-13 92 79 eller 070-352 57 27 E-post:: Anki.B@bigfoot.com

Redaktör: Carina Dahlberg