NYHET Alla biologiska processer – i människa, djur och natur - involverar proteiner. Vart och ett för sig utgör proteinerna en egen liten värld. Ulrika Wikström Hultdin, Umeå universitet, har i sitt avhandlingsarbete gått på rundvandring i två olika proteinvärldar och beskrivit hur de ser ut.
Bilden visar proteinet FocB.
Hur ett protein ska fungera och vilka andra molekyler det ska interagera med bestäms av proteinets 3-dimensionella struktur. Eftersom proteiner är så små att de inte syns i vanliga mikroskop krävs andra metoder för att få fram en 3-dimensionell modell av ett protein. Ulrika Wikström Hultdin, Umeå universitet, har i sin avhandling undersökt två olika proteiner med hjälp av röntgenkristallografiska metoder.
Det ena proteinet är transthyretin. Föds man med en mutation i detta protein kan man utveckla sjukdomen heriditär transthyretin amyloidos med neuropati, det vill säga nervskada. Det andra proteinet heter FocB och är ett DNA-bindande protein som finns med i regleringen av vidhäftande bakterieutskott, så kallade fimbrier. E. coli-bakterien behöver sådana utskott till exempel för att orsaka urinvägsinfektion. För transthyretin har Ulrika Wikström Hultdin speciellt tittat på hur klorid- och jodidjoner kan stabilisera proteinet. Ett stabilare protein kan förhindra att det muterade proteinet orsakar sjukdom eller förhindra att sjukdomen utvecklas och blir värre.
– Just de här jonerna kan inte användas som läkemedel, men genom att visa var i proteinet de binder kan jag ge andra forskare idéer om hur de skulle kunna designa andra små molekyler som i sin tur skulle kunna fungera som mediciner, berättar Ulrika Wikström Hultdin.
En rundvandring i FocB:s proteinvärld är att upptäckta något alldeles nytt. FocB är ett protein som man inte förut vetat hur det ser ut. Varken det eller något protein i samma ”proteinfamilj” har fått sin 3-dimensionella struktur bestämd tidigare. Den här nya strukturen gör det enklare att fortsätta arbetet med att förstå hur ett väldigt komplext genregleringssystem fungerar. FocB styr tillsammans med sina familjemedlemmar hur E. coli-bakterien slår av och på olika fimbrier så att bakterien hela tiden kan anpassa sig till, och etablera sig i, den miljö den befinner sig i.
Avhandlingen är e-publicerad på:
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-3620
För ytterligare information, kontakta gärna:Ulrika Wikström Hultdin, kemiska instititutionen Telefon: 090-786 59 18
E-post: ulrika.hultdin@chem.umu.se
Lördagen den 16 oktober försvarar Ulrika Wikström Hultdin, kemiska institutionen, Umeå universitet sin avhandling med titeln Structural studies of FocB and transthyretin. Disputationen äger rum kl 10.00 i lilla hörsalen, KBC-huset.
Fakultetsopponent är professor Inger Andersson, SLU, Uppsala.
NSD: Bilden av ett protein gör ex- bodensare till doktor i kemi