Hoppa direkt till innehållet
printicon
Huvudmenyn dold.
Publicerad: 20 jun, 2018

Tredimensionella strukturer kan visa vägen för framtidens läkemedelsdesign

NYHET Genom att ta fram den tredimensionella strukturen hos ytproteiner på olika arter av bakterien streptokocker, kan det bli möjligt att hitta nya vägar för design och utveckling av läkemedel. Det visar Åsa Nylander i sin avhandling som hon lägger fram vid Umeå universitet den 12 september.

I munhålan finns över 700 stycken identifierade bakteriearter som bidrar till den mikrobiella orala biofilmen, även kallad tandplack. Nybildade plack innehåller vanligtvis snälla bakterier som inte orsakar sjukdom, men om placken får växa ostört kommer sjukdomsframkallande bakterier att ansluta sig till biofilmen, med karies eller tandlossning som följd.

Streptokocker är ett bakteriesläkte där en del arter har munhålan som hemvist och bakterierna kan ofta hittas tidigt i plack. För att kolonisation av munhålan ska ske måste bakterierna snabbt binda till värdmolekyler för att förhindra att de sväljs ner. Därför har bakterier ytprotein som används för vidhäftning.

Åsa Nylander, doktorand vid institutionen för odontologi, Umeå universitet, har studerat tre ytproteiner på tre olika arter av streptokocker. S. gordonii är en snäll bakterie som inte orsakar några sjukdomar, men den kan indirekt bidra till tandlossning genom att patogena bakterier kan binda till proteinstrukturer på dess yta. S. mutans producerar syra som fräter sönder emaljen vilket leder till karies. S. pyogenes är inte specifik för munhålan utan den återfinns vanligtvis i andningsvägarna. Den kan bland annat orsaka halsfluss, vissa hudinfektioner och även svåra infektioner, vilket ligger bakom att den ibland kallas för en ”köttätande bakterie”.

Trots att S. mutans ytprotein SpaP och S. pyogenes ytprotein AspA vistas i vitt skilda miljöer är de nästan identiska. Åsa Nylander har visat att S. gordonii Sgo0707 binder till kollagen samt till de celler som bekläder munhålan, så kallade keratinocyter. Genom att kristallisera proteinerna kan de bestrålas av röntgenstrålar, vilket gör att man få fram den tredimensionella strukturen av proteinerna. Enligt Åsa Nylander kan strukturen på proteiner både påvisa tänkbara proteinfunktioner, men också vara en viktig del i potentiell läkemedelsdesign.

Åsa Nylander har en magisterexamen i biomedicin och är doktorand vid institutionen för odontologi, Umeå universitet. Hon kan nås på:Telefon: 070-226 37 46
E-post: asa.nylander@odont.umu.se

Den 12 september försvarar Åsa Nylander, institutionen för odontologi, sin avhandling med den svenska titeln Strukturella och funktionella studier av ytadhesin på streptococcus. (Engelsk titel: Structural and functional studies of streptococcal surface adhesins). Opponent: Maria Selmer, docent och universitetslektor vid institutionen för molekylärbiologi; struktur och molekylärbiologi, vid Uppsala universitet. Huvudhandledare: Karina Persson.
Disputationen äger rum kl. 10.00, vid Norrlands universitetssjukhus, Tandläkarhögskolan, 9 tr, sal D.

Avhandlingen har publicerats elektroniskt, se länk:
http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-78920

Redaktör: Mattias Grundström Mitz